 |
As
enzimas são cruciais para a manutenção e perpetuação da vida, pois possibilitam
que as reações bioquímicas sejam realizadas com extrema rapidez e eficiência.
No microambiente da célula, as moléculas tendem a ser muito estáveis e quando e
reagirem vagarosamente devido ao pH neutro, temperatura moderada e por ser um
meio aquoso. Por exemplo, as reações que transformam a sacarose em CO2
e H2O (sim, produzimos água) na presença do oxigênio (aceptor final
de elétrons), é um processo que libera muita energia e pode ocorrer naturalmente,
mas é muito lento. Qual a solução que nós seres vivos conseguimos para este
tipo de problema? Enzimas!
Antes de entendermos o que são enzimas, precisamos entender
características importantes das reações químicas e o que são catalisadores. As
reações químicas tem uma cinética, ou seja, um “movimento” e velocidade em que
os reagentes se transformam nos produtos num dado período.
Consideremos uma
reação hipotética “aA↔bB”, ou seja, uma reação reversível. Esta reação tenderá
a obter um equilíbrio, portanto, A e B terão quantidades constantes após
um dado tempo, mas isso não quer dizer que as reações não estão mais ocorrendo,
e sim que obteve-se um equilíbrio da concentração de A e B. A constante de
equilíbrio “k” é o que representa estas quantidades estáveis numa determinada
temperatura. Esta constante “k” é dada pela seguinte fórmula neste caso:
K=[B]b
[A]a
a
e b são os coeficientes estequiométricos respectivos (ou número de mols) dos
produtos e reagentes.
Esta
reação ocorre numa velocidade “v”. Esta variável “v” é dada pela fórmula:
V= [A]a ou [B]b
∆t
Colchetes
é a concentração e ∆t é a variação do tempo.
Adendo:
Caso seja uma reação “aA + bB↔ cC + dD”, a fórmula será:
K= [C]c . [D]d e v= [A]a . [B]b ou v= [C]c . [D]d
[A]a
. [B]b ∆t ∆t
Para
as reações químicas acontecerem, os átomos presentes nas moléculas precisam se chocar.
Esta colisão é obtida a partir do fornecimento de energia (normalmente térmica
ou cinética), que fará com que as moléculas se agitem. Deste modo, é
requisitado uma quantidade mínima necessária de energia para que ocorra esta
reação. Esta energia é a “energia de ativação”. Não bastasse apenas o fator da
energia, as moléculas precisam colidir-se numa orientação correta para se
separarem e, posteriormente se rearranjarem em novas moléculas.
 |
| Figura 1 - Gráfico da energia de ativação da reação hipotética. |
Por definição, catalisadores são moléculas que
aceleram reações químicas sem alterar o(s) produto(s) final(is). A função dos
catalisadores é reduzir esta energia de ativação. Importante: o catalisador
sempre é conservado após a reação!
 |
| Figura 2 - Hidrólise catalisada de um éster catalisada por um íon H+.Este íon altera a distribuição elétrica da molécula de uma maneira que reduz a quantidade da energia de ativação.. |
Portanto,
as enzimas são proteínas que aceleram as reações bioquímicas sem alterar o seu
resultado. Porém, as enzimas são extremamente mais eficientes e específicas ao
seu substrato do que os catalisadores químicos.
Compreendamos alguns termos importantes: a parte proteica da enzima (formada por aminoácidos) é chamada de “apoenzima” ou “apoproteína”; algumas requerem um co-fator (um ou mais íons inorgânicos como o Fe2+, Mg2+, Mn2+ ou Zn2+), uma molécula orgânica complexa ou uma molécula metalorgânica (coenzima podendo ser derivada de vitaminas); holoenzima, que seria a enzima completa, ou seja, contendo a apoenzima e o co-fator ou a coenzima; substrato é a molécula que é o reagente da reação; sítio-ativo é o local da enzima onde o substrato se associará à enzima e formará o(s) seu(s) produto(s).
As
enzimas providenciam a orientação correta que os átomos precisam para se
chocar, além de diminuir a energia de ativação. Esta energia de ativação é
reduzida graças à interação enzima-substrato (estado de transição), pois as interações químicas como ligações
covalentes entre as cadeias de aminoácidos com o substrato e as interações
fracas (não-covalentes), como ligações de hidrogênio. Logo, estas interações químicas acabam
fornecendo energia, resultando numa diminuição da energia de ativação.
 |
| Figura 3 - Esquema representando a diferença da energia de ativação de uma reação hipotética com a presença e a ausência da enzima. Na imagem, interpretem catalisador como enzima. |
A especificidade da enzima pelo seu
substrato se dá pela sua composição (devido às interações químicas que reduzem
a energia de ativação) e estrutura. Com isso, surgiram duas ideias sobre a interação
entre enzima-substrato.
A
primeira, proposta em 1894 por Emil Fischer, seria o “modelo de encaixe de
chave-fechadura”, ou seja, a enzima teria uma estrutura fixa e o substrato
teria o formato perfeito para preencher este espaço. Porém, é fácil refutar
esta ideia, pois isto ignora o fato que há a interação química entre o
substrato e a enzima, fazendo com que ambas alterem a sua conformação. Deste
modo, em 1959, Daniel Koshland propôs o “modelo de encaixe induzido”, que nada
mais é que a interação do substrato com a enzima faz com que ambas mudem a sua
forma e desta forma uma induz a outra a se encaixarem.
 |
| Figura 4 - Representações do modelo de Fischer e do modelo de Koshland. Fonte:http://docentes.esalq.usp.br/luagallo/enzimas.html |
Efeitos da temperatura e do pH na
atividade enzimática
As funções das enzimas são
extremamente dependentes de suas configurações. Como são proteínas em geral, a
temperatura e o pH tendem a alterar a sua forma e, consequentemente a sua
atividade. O aumento da temperatura causa o que
chamamos de desnaturação, que é a proteína perder a sua configuração
tridimensional. Por isso é perigoso passarmos um longo período em febre, pois
fará com que não só as enzimas, mas as proteínas estruturais percam a sua
forma.
O pH também altera a configuração da
enzima, porém de uma forma menos drástica que a variação de temperatura.
Portanto, é necessário entender que as enzimas possuem um pH e temperatura
ótimas. Porém a extrapolação da temperatura é mais prejudicial do que a
extrapolação dos valores de pH quando observados num gráfico. As enzimas tendem
a ser mais sensíveis a temperaturas superiores à sua ótima, devido este ser um
fator mais marcante no que se refere à estrutura tridimensional.
 |
| Figura 5 - Gráficos demonstrando a sensibilidade à extrapolação dos valores ótimos de temperatura e pH. Fonte: http://www.daanvanalten.nl/quimica/module12/cap0512enzimas.html |
Por
mais que o a nossa temperatura média seja de 37ºC e o valor de 7,2 para o pH,
em algumas regiões do corpo estes valorem podem alterar, e assim selecionar as
enzimas que funcionarão em determinadas regiões. Abaixo segue uma tabela sobre
essa seleção devido ao pH.
Tabela 2 - Enzimas em seus respectivos pH's ótimos. Fonte: http://www2.bioqmed.ufrj.br/enzimas/pH.htm
Classificação das enzimas quanto
às suas reações
Transferases – transferem grupos funcionais como
amina, fosfato, acil, carboxil. São as quinases e transaminases.
Hidrolases – reações de hidrólise (reações de quebra
que precisam de água) de ligação covalente.
Liases – catalisam a quebra de ligações covalentes e
a remoção de moléculas de água, amônia e dióxido de carbono. São as
dehidratases e descarboxilases.
Isomerases – reações de conversão de isômeros
(moléculas diferentes que contém a mesma fórmula estrutural).
Ligases – catalisam a ligação de moléculas a partir
de outras pré-existentes, necessitando de energia para ocorrer.
Exemplos de enzimas
Hexoquinase
Urease
Catalase
DNA-polimerase
RNA-polimerase
Helicase
DNA-ligase
Ribulose-1,5-bifosfato-carboxilase
oxigenase (por curiosidade, a enzima mais abundante do planeta. É a principal
enzima responsável pela fotossíntese. Mais conhecida como “rubisco”).
 |
| Rubisco. Fonte: https://pt.wikipedia.org/wiki/RuBisCO |
 |
| Hexoquinase. Fonte: http://www.lookfordiagnosis.com/mesh_info.php?term=Hexoquinase&lang=3 |
Bibliografia:
NELSON, D. L. & COX, M.M. 2002. Lehninger: Princípios de Bioquímica. 3ª edição. Editora Sarvier, São Paulo, SP, Brasil. ISBN: 85-7378-125-4.
NELSON, D. L. & COX, M.M. 2002. Lehninger: Princípios de Bioquímica. 3ª edição. Editora Sarvier, São Paulo, SP, Brasil. ISBN: 85-7378-125-4.
0 comentários:
Postar um comentário